Las enzimas digestivas, como todas las enzimas, presentan especificidad de sustrato y son sensibles a la temperatura, pH y ciertos iones. En correspondencia con los tres principales tipos de alimentos hay tres grandes grupos de enzimas digestivas: proteasas, carbohidrasas y lipasas.
Proteasas
Estas enzimas proteolíticas pueden ser de dos grandes clases, las endopeptidasas y las exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces peptídicos de proteínas y polipéptidos. Difieren en que las endopeptidasas restringen su acción a los enlaces del interior de la molécula proteica, rompiendo cadenas grandes de péptidos en segmentos polipeptídicos más cortos y proporcionando así muchos lugares de acción para las exopeptidasas; éstas actúan únicamente sobre los enlaces peptídicos al final de una cadena de péptidos, dando lugar a aminoácidos libres, más dipeptidos y tripéptidos.
En los mamíferos, la digestión de las proteínas empieza normalmente en el estomago por la acción de la enzima gástrica pepsina, que tiene un valor de pH óptimo bajo. Su acción, facilitada por la secreción de HCl gástrico, provoca la hidrólisis de las proteínas en polipéptidos y algunos aminoácidos libres. En el intestino de los mamíferos continua el proceso proteolítico por diferentes proteasas producidas por el páncreas, dando una mezcla de aminoácidos libres y de cadenas peptídicas cortas.
Carbohidrasas
Estas enzimas pueden dividirse también en dos categorías, las polisacaridasas y las glucosidasas. Las primeras hidrolizan los enlaces glucosídicos de los carbohidratos de cadena larga, como la celulosa, el glucógeno y el almidón. Las polisacaridasas más comunes son las amilasas, que hidrolizan todo excepto los enlaces glucosídicos terminales de dentro del almidón y del glucógeno, produciendo disacáridos y oligosacaridos. Las glucosidasas, que están en el glicocálix unidas a la superficie de las células absortivas, actúan sobre los disacáridos como sacarosa, fructosa, maltosa y lactosa, hidrolizando los enlaces glucosídicos remanentes alfa-1,6 y alfa-1,4, con lo que libera los monosacáridos constituyentes para ser absorbidos. Las amilasas se segregan en vertebrados por las glándulas salivales y el páncreas, y en la mayor parte de invertebrados por las glándulas salivales y el epitelio intestinal. La celulosa la producen microorganismos simbiontes del tubo digestivo de animales huéspedes tan distintos como vacas y termitas, que por si mismas son incapaces de producir la enzima que se precisa para la digestión de la celulosa; esta molécula consta de unidades de glucosa polimerizadas por enlaces beta-1,4.
Lipasas
Las grasas presentan el problema especial de ser insolubles en agua. Por tanto, deben sufrir un tratamiento especial antes de que puedan procesarse en el medio acuoso del tubo digestivo. Este tratamiento se realiza en dos etapas. En la primera se las emulsiona (se las dispersa en pequeñas gotitas) por la acción del batido por el movimiento del contenido intestinal, colaborando los detergentes, como las sales biliares y el fosfolípido lecitina en condiciones de pH neutro o alcalino. El efecto es semejante a la dispersión del aceite vegetal en vinagre y yema de huevo cuando se hace una mayonesa. En la segunda se las somete a la acción de las lipasas intestinales (en invertebrados) o pancreáticas (en vertebrados), dando ácidos grasos más monoglicéridos y diglicéridos.
El siguiente paso, en vertebrados, es la formación de micelas, en el cual colaboran las sales biliares. Las micelas tienen grupos polares hidrofílicos en un extremo y grupos apolares hidrofóbicos en el otro, de manera que los extremos polares están dirigidos hacia la solución acuosa externa. El interior lipídico de cada micela es unas 106 veces más pequeño que las gotitas grasas emulsionadas originales, lo cual aumenta muchísimo la superficie disponible para la digestión de la lipasa pancreática. En ausencia de suficiente cantidad de sales biliares, la digestión de grasa por la lipasa es incompleta, con lo que la grasa no digerida entrará en el colon, donde los productos de la digestión bacteriana estimularán la motilidad intestinal y provocaran diarrea.
Proenzimas
Algunas enzimas digestivas, en particular las enzimas proteolíticas, se sintetizan, almacenan y liberan en una forma molecular inerte, por lo que han de activarse para ser funcionales. Esta inercia impide la digestión de la propia enzima y del contenedor mientras está almacenado en los gránulos de zimógeno. En su forma inactiva se conoce a la enzima como proenzima o zimógeno. Se activa a la proenzima al separarle una parte de la molécula, bien por la acción de otra enzima específica para ese propósito o bien por aumento de la acidez, o ambas cosas a la vez. La tripsina y la quimotripsina son dos buenos ejemplos de esta situación. La proenzima tripsinógeno, un polipéptido de 249 residuos, es inerte hasta que se rompe un segmento de seis residuos del extremo terminal NH2, sea por la acción de otra molécula de tripsina o sea por la enterocinasa, una enzima proteolítica intestinal. La tripsina también actúa convirtiendo al quimotripsinógeno inactivo en quimotripsina activa mediante tres pasos proteolíticos.
Otras enzimas digestivas
Además de las principales clases ya descritas, existe un cierto número de enzimas que desempeñan un papel menos importante en la digestión. Las nucleasas, nucleotidasas y nucleosidasas, como sus nombres implican, hidrolizan a los ácidos nucleicos y a sus residuos. Las esterasas hidrolizan ésteres, que incluyen los compuestos de aroma afrutado, tan importantes para hacer que los frutos maduros sean prácticamente irresistibles para las aves, monos y el hombre. Estas y otras enzimas digestivas menores no son esenciales para la nutrición, pero permiten una utilización más eficiente del alimento ingerido.
